生物化学重点

09级临床一班内部资料盗版必究绪论生物化学（biochemistry）：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。研究内容主要包括生物分子的结构与功能，物质代谢及其调节，基因信息传递及其调控。第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-@氨基酸氨基酸的分类氨基酸具有两性解离的性质共同或特异的理化性质含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质280氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物570蛋白质有许多氨基酸残基组成的多肽链氨基酸残基的定义第二节蛋白质的分子结构定义一级结构意义定义肽单元|二级结构螺旋的定义，特点折叠的定义类型-转角无规卷曲超二级结构定义模体定义侧链对二级结构的影响结构域的定义三级结构定义四级结构的定义蛋白质的分类第三节蛋白质的结构与功能的关系一级结构是空间构象的结构基础一级结构是高级结构和功能的基础一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能举例氨基酸序列提供重要的生物进化信息重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病

109级临床一班内部资料盗版必究血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似氧解离曲线蛋白质的功能依赖特定空间结构血红蛋白亚基构想变化可影响氧结合正|负协同效应变构效应两性电离性质胶体性质蛋白质的理化性质空间结构破环|而引起变性在紫外光谱区有特征吸收峰280呈色反应可测定蛋白质溶液含量名词解释1.氨基酸【蛋白质】的等电点（PI）：在某一PH溶液中，氨基酸【蛋白质】解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH值称为该氨基酸【蛋白质】的等电点。【蛋白质溶液的PH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之带正电荷】2.蛋白质的一级结构(primarystructure)：蛋白质分子中，从Ｎ－端至Ｃ－端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有的包含二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。3.蛋白|质的二级结构(secondarystructure)：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括α－螺旋，β－折叠，β－转角和无规卷曲。维持二级结构的化学键是氢键。4.模体(motif)：是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。如锌指节构，α－螺旋－环－α－螺旋。5.蛋白质的三级结构(tertiarystructure)：指整条肽链中全部氨基酸残|基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构的形成与稳定主要靠次级键，如疏水键、盐键和范德华力等。6.结构域(domain)：在三级结构层次上，分质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。（结构域与分子整体以共价键相连，这是它与蛋白质亚基的区别）7.分子伴侣(chaperon)：蛋白质空间构象的形成由蛋白质的一级结构和分子伴侣决定，分子伴侣是帮助蛋白质正确折叠的一个蛋白质家族。8.蛋白质的四级结构(quaternarystructure)：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布|局和相互作用。四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。9.亚基(subunit)：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，各个亚基之间以非共价键相连。10.协同效应(cooperativeeffect)：寡聚体蛋白中，一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之则为负协同效应。11.蛋白质变性(denaturation)：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。（一般认为蛋白质的变|性主要发生在二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构氨基酸序列的改变。理化性质改变表现在：溶解度降低、黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解等）

209级临床一班内部资料盗版必究12.复性（renaturation）：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。13.蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质沉淀。（变性易于沉淀，沉淀不一定变性）问答题1.组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的？20种氨基酸根据其侧链的结构和|理化性质分为五类：①非极性脂肪族氨基酸（Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro）②极性中性氨基酸（Ser、Cys、Met、Asn、Gln、Thr）③芳香族氨基酸（Phe、Trp、Tyr）④酸性氨基酸（Asp、Glu）⑤碱性氨基酸（Lys、Arg、His）2.氨基酸具有的理化性质。两性解离；含共轭双键的氨基酸(Trp、Tyr)具有紫外吸收性质（280mm）；氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。3.简述谷胱甘肽（GSH）的结构和功能GSH是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽，第一个肽键由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，GSH的SH代表半|胱氨基酸残基上的巯基，是该化合物的组要功能基团。功能：①解毒功能：SH具有嗜核特性，能与外源嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免受损害。②GSH是细胞内重要的还原剂，它保护蛋白质分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。③GSH上的氢，在GSH过氧化物酶的催化下，能还原细胞内产生的Ｈ2Ｏ2，使其变成Ｈ2Ｏ，同时GSH成为氧化性即GSSG，后者又在GSH还原酶的催化下，再生成GSH。因此GSH是细胞中极为重要的还原剂。4.试述蛋白质二级结构的要点。蛋白质的二级结构主要包括：α-螺旋，β-折|叠，β-转角，无规卷曲。⑴α-螺